Péptido es uno de esos temas donde los detalles importan más que los titulares. Esta página reúne los antecedentes, los mecanismos y los puntos prácticos que más se consultan.
Revisado el 2025-09-18. Lo que sigue en debate se marca como tal.
En las bacterias, la aconitasa se une al ARN viral, estabilizándolo y promoviendo la traducción de proteínas virales, mientras que en las levaduras es importante para el mantenimiento y asociación del ADN mitocondrial mediante la formación de nucleoides. La Ser642 es capaz de aceptar el protón que cede el sustrato actuando como base, gracias al entorno químico en que se encuentra. Por otro lado, la His101actúa como un ácido, donando su protón para la reacción. En estado activo, los lábiles iones de hierro del centro [Fe4S4] no están coordinados por Cys, sino por moléculas de agua. Son homólogos de la aconitasa la proteína que une el elemento regulador de hierro (IRE-BP) y la 3-isopropilmalato deshidratasa (α-isopropilmalato isomerasa, una enzima que cataliza el segundo paso de la biosíntesis de leucina). Los elementos de respuesta o reguladores de hierro (IRES) constituyen una familia de secuencias de 28 nucleótidos, no codificantes, que forman estructuras de tallo y bucle que regulan el almacenamiento de hierro, la síntesis de hemo y la absorción de hierro. La aconitasa es inhibida competitivamente por fluoracetato, razón por la que este es venenoso. Así pues, el fluoracetato en forma de fluoracetil-CoA reacciona con el oxalacetato, por un proceso de condensación, y produce fluorcitrato, el cual la aconitasa no lo reconoce y se paraliza el ciclo. Este proceso inhibe la fosforilación oxidativa, porque no se forman equivalentes reducidos y, como consecuencia, la ATP-sintasa se inactiva, por lo que no se producirá ATP.
Fuentes: es.wikipedia.org
El tiempo de latencia entre la acción tóxica y las manifestaciones clínicas es de entre media hora a dos horas. Posteriormente, se acumula el citrato al no poder ser utilizado como sustrato y produce una disminución del calcio. El centro hierro-azufre es muy sensible a la oxidación por superóxido. También es inhibida por el trans-Aconitato y es sensible al peroxinitrio y al radical carbonato.
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=== Mecanismo de reacción en el Ciclo de Krebs === La enzima hidratasa del ácido aconítico (aconitasa) tiene la función de catalizar la reacción de isomerización de citrato en su isómero constitucional (isocitrato) durante el Ciclo de Krebs. Esta reacción es unidireccional a causa de la ley de acción de masa, ya que las concentraciones son 91% de citrato, 3% de cis-aconitato y 6% de isocitrato, en condiciones estándar (pH=7,4 y 25 °C). La reacción tiene una energía libre de Gibbs estándar positiva (6,3kJ/mol), aunque el consumo acelerado de isocitrato, mantiene la energía libre casi en cero en condiciones intracelulares. La aconitasa produce una forma isomérica de las cuatro disponibles del citrato, el 2R,3S-isocitrato. El citrato tiene un grupo hidróxido que no es fácilmente oxidable, en cambio el isocitrato tiene un grupo hidróxido secundario que sí es fácilmente oxidable. El mecanismo de reacción se puede dividir en tres fases: una de deshidratación, una de rotación y otra de rehidratación. En la deshidratación (eliminación), el grupo OH unido al centro Fe-S es protonado y removido formando el cis-aconitato como producto intermedio. Estrictamente, se forma a partir de la His101 que cede un H+ que formará H2O con un OH- del carbono-3 del sustrato y de la Ser642 que recibirá un H+ del carbono-2 del sustrato, captándolo en su cadena lateral. Se forma un doble enlace entre el carbono 2 y el carbono 3 formando cis-aconitato como producto intermedio. Para la rehidratación es necesario que la molécula rote 180 grados para cambiar su "modo", del modo citrato al modo isocitrato.
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Esto sucede mediante otra molécula de cis-aconitato, que desplaza la unida. Finalmente, en la rehidratacicon (adición), el grupo hidroxilo se une al átomo de carbono adyacente, debido a que la His101 capta un H+ de la molécula de H2O, que se ha generado al iniciar la reacción, el OH- se vuelve a unir al sustrato en un lugar diferente, y la Ser642 devuelve al sustrato el H+, formando isocitrato. La isomerización reversible que realiza esta enzima por medio de reacciones de deshidratación e hidratación permite clasificarla en el grupo de las liasas.
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Lo decisivo son la pureza y la analítica (HPLC, espectrometría de masas), una reconstitución correcta y un almacenamiento adecuado.%!(EXTRA string=Péptido)
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